Proteínas

As proteínas são substâncias naturais macromoleculares constituídas por uma cadeia de aminoácidos ligados por uma ligação peptídica. O papel mais importante desses compostos é a regulação de reações químicas no corpo (papel enzimático). Além disso, desempenham funções protetoras, hormonais, estruturais, nutricionais e energéticas.

Por estrutura, as proteínas são divididas em simples (proteínas) e complexas (proteínas). A quantidade de resíduos de aminoácidos nas moléculas é diferente: a mioglobina é 140, a insulina é 51, o que explica o alto peso molecular do composto (Mr), que varia de 10 a 000 Dalton.

As proteínas representam 17% do peso humano total: 10% são pele, 20% são cartilagem, ossos e 50% são músculos. Apesar de o papel das proteínas e proteínas não ter sido estudado a fundo hoje, o funcionamento do sistema nervoso, a capacidade de crescer, reproduzir o corpo, o fluxo dos processos metabólicos no nível celular está diretamente relacionado à atividade dos aminoácidos ácidos.

História da descoberta

O processo de estudar as proteínas tem origem no século XVIII, quando um grupo de cientistas liderado pelo químico francês Antoine François de Furcroix investigou a albumina, a fibrina, o glúten. Como resultado desses estudos, as proteínas foram resumidas e isoladas em uma classe separada.

Em 1836, pela primeira vez, Mulder propôs um novo modelo da estrutura química das proteínas baseado na teoria dos radicais. Permaneceu geralmente aceito até a década de 1850. O nome moderno da proteína – proteína – o composto recebeu em 1838. E no final do século XNUMX, o cientista alemão A. Kossel fez uma descoberta sensacional: ele chegou à conclusão de que os aminoácidos são os principais elementos estruturais do “componentes de construção”. Essa teoria foi comprovada experimentalmente no início do século XNUMX pelo químico alemão Emil Fischer.

Em 1926, um cientista americano, James Sumner, no decorrer de suas pesquisas, descobriu que a enzima urease produzida no corpo pertence às proteínas. Esta descoberta fez um grande avanço no mundo da ciência e levou à compreensão da importância das proteínas para a vida humana. Em 1949, um bioquímico inglês, Fred Sanger, derivou experimentalmente a sequência de aminoácidos do hormônio insulina, o que confirmou a correção de pensar que as proteínas são polímeros lineares de aminoácidos.

Na década de 1960, pela primeira vez com base na difração de raios X, foram obtidas as estruturas espaciais das proteínas no nível atômico. O estudo deste composto orgânico de alto peso molecular continua até hoje.

Estrutura de proteínas

As principais unidades estruturais das proteínas são os aminoácidos, constituídos por grupos amino (NH2) e resíduos carboxílicos (COOH). Em alguns casos, os radicais nítrico-hidrogênio estão associados a íons de carbono, cujo número e localização determinam as características específicas das substâncias peptídicas. Ao mesmo tempo, a posição do carbono em relação ao grupo amino é enfatizada no nome com um prefixo especial: alfa, beta, gama.

Para as proteínas, os alfa-aminoácidos atuam como unidades estruturais, pois somente eles, ao alongar a cadeia polipeptídica, conferem aos fragmentos proteicos estabilidade e força adicionais. Compostos desse tipo são encontrados na natureza em duas formas: L e D (exceto a glicina). Os elementos do primeiro tipo fazem parte das proteínas de organismos vivos produzidos por animais e plantas, e o segundo tipo faz parte das estruturas de peptídeos formados por síntese não ribossômica em fungos e bactérias.

Os blocos de construção das proteínas são unidos por uma ligação polipeptídica, que é formada pela ligação de um aminoácido ao carboxila de outro aminoácido. Estruturas curtas são geralmente chamadas de peptídeos ou oligopeptídeos (peso molecular 3-400 daltons) e longas, consistindo em mais de 10 aminoácidos, polipeptídeos. Na maioria das vezes, as cadeias de proteínas contêm de 000 a 50 resíduos de aminoácidos e, às vezes, de 100 a 400. As proteínas formam estruturas espaciais específicas devido a interações intramoleculares. Eles são chamados de conformações de proteínas.

Existem quatro níveis de organização de proteínas:

1. O primário é uma sequência linear de resíduos de aminoácidos ligados entre si por uma forte ligação polipeptídica.
2. Secundário – a organização ordenada de fragmentos de proteína no espaço em uma espiral ou conformação dobrada.
3. Terciário – uma forma de disposição espacial de uma cadeia polipeptídica helicoidal, dobrando a estrutura secundária em uma bola.
4. Quaternário – proteína coletiva (oligômero), formada pela interação de várias cadeias polipeptídicas de estrutura terciária.

A forma da estrutura da proteína é dividida em 3 grupos:

• fibrilar;
• globular;
• membrana.

O primeiro tipo de proteína são moléculas semelhantes a fios reticulados que formam fibras duradouras ou estruturas em camadas. Dado que as proteínas fibrilares são caracterizadas por alta resistência mecânica, elas desempenham funções protetoras e estruturais no corpo. Representantes típicos dessas proteínas são as queratinas do cabelo e os colágenos dos tecidos.

As proteínas globulares consistem em uma ou mais cadeias polipeptídicas dobradas em uma estrutura elipsoidal compacta. Estes incluem enzimas, componentes de transporte de sangue e proteínas teciduais.

Os compostos de membrana são estruturas polipeptídicas que estão embutidas na casca das organelas celulares. Esses compostos desempenham a função de receptores, passando as moléculas necessárias e os sinais específicos pela superfície.

Até o momento, existe uma grande variedade de proteínas, determinadas pelo número de resíduos de aminoácidos incluídos nelas, pela estrutura espacial e pela sequência de sua localização.

No entanto, para o funcionamento normal do corpo, são necessários apenas 20 alfa-aminoácidos da série L, 8 dos quais não são sintetizados pelo corpo humano.

Propriedades físicas e químicas

A estrutura espacial e a composição de aminoácidos de cada proteína determinam suas propriedades físico-químicas características.

As proteínas são sólidos que formam soluções coloidais quando interagem com a água. Nas emulsões aquosas, as proteínas estão presentes na forma de partículas carregadas, pois a composição inclui grupos polares e iônicos (–NH2, –SH, –COOH, –OH). A carga de uma molécula de proteína depende da proporção de carboxila (–COOH), resíduos de amina (NH) e do pH do meio. Curiosamente, a estrutura das proteínas de origem animal contém mais aminoácidos dicarboxílicos (glutâmico e aspártico), o que determina seu potencial negativo em soluções aquosas.

Algumas substâncias contêm uma quantidade significativa de diaminoácidos (histidina, lisina, arginina), pelo que se comportam em líquidos como catiões proteicos. Em soluções aquosas, o composto é estável devido à repulsão mútua de partículas com cargas semelhantes. No entanto, uma mudança no pH do meio acarreta uma modificação quantitativa dos grupos ionizados na proteína.

Em um ambiente ácido, a decomposição dos grupos carboxila é suprimida, o que leva a uma diminuição do potencial negativo da partícula de proteína. No álcali, ao contrário, a ionização dos resíduos de amina diminui, como resultado da diminuição da carga positiva da proteína.

A um determinado pH, o chamado ponto isoelétrico, a dissociação alcalina é equivalente à ácida, pelo que as partículas de proteína se agregam e precipitam. Para a maioria dos peptídeos, esse valor está em um ambiente levemente ácido. No entanto, existem estruturas com forte predominância de propriedades alcalinas. Isso significa que a maior parte das proteínas se dobra em um ambiente ácido e uma pequena parte em um alcalino.

No ponto isoelétrico, as proteínas são instáveis ​​em solução e, como resultado, coagulam facilmente quando aquecidas. Quando ácido ou álcali é adicionado à proteína precipitada, as moléculas são recarregadas, após o que o composto se dissolve novamente. No entanto, as proteínas retêm suas propriedades características apenas em certos parâmetros de pH do meio. Se as ligações que mantêm a estrutura espacial da proteína são de alguma forma destruídas, a conformação ordenada da substância é deformada, como resultado da qual a molécula assume a forma de uma bobina caótica aleatória. Este fenômeno é chamado de desnaturação.

A mudança nas propriedades da proteína leva ao impacto de fatores químicos e físicos: alta temperatura, irradiação ultravioleta, agitação vigorosa, combinação com precipitantes de proteínas. Como resultado da desnaturação, o componente perde sua atividade biológica, as propriedades perdidas não são devolvidas.

As proteínas dão cor durante as reações de hidrólise. Quando a solução de peptídeo é combinada com sulfato de cobre e álcali, aparece uma cor lilás (reação de biureto), quando as proteínas são aquecidas em ácido nítrico - uma tonalidade amarela (reação de xantoproteína), ao interagir com uma solução de nitrato de mercúrio - cor de framboesa (Milon reação). Esses estudos são usados ​​para detectar estruturas de proteínas de vários tipos.

Tipos de proteínas possíveis de síntese no corpo

O valor dos aminoácidos para o corpo humano não pode ser subestimado. Eles desempenham o papel de neurotransmissores, são necessários para o correto funcionamento do cérebro, fornecem energia aos músculos e controlam a adequação do desempenho de suas funções com vitaminas e minerais.

O principal significado da conexão é garantir o desenvolvimento e o funcionamento normais do corpo. Os aminoácidos produzem enzimas, hormônios, hemoglobina, anticorpos. A síntese de proteínas em organismos vivos é constante.

No entanto, esse processo é suspenso se as células não tiverem pelo menos um aminoácido essencial. A violação da formação de proteínas leva a distúrbios digestivos, crescimento mais lento, instabilidade psicoemocional.

A maioria dos aminoácidos é sintetizada no corpo humano no fígado. No entanto, existem tais compostos que devem necessariamente vir diariamente com os alimentos.

Isso se deve à distribuição dos aminoácidos nas seguintes categorias:

• insubstituível;
• semi-substituível;
• substituível.

Cada grupo de substâncias tem funções específicas. Considere-os em detalhes.

Aminoácidos Essenciais

Uma pessoa não é capaz de produzir compostos orgânicos desse grupo por conta própria, mas eles são necessários para manter sua vida.

Portanto, esses aminoácidos adquiriram o nome de “essenciais” e devem ser fornecidos regularmente de fora com os alimentos. A síntese de proteínas sem este material de construção é impossível. Como resultado, a falta de pelo menos um composto leva a distúrbios metabólicos, diminuição da massa muscular, peso corporal e interrupção da produção de proteínas.

Os aminoácidos mais significativos para o corpo humano, em particular para os atletas e sua importância.

1. Valin. É um componente estrutural de uma proteína de cadeia ramificada (BCAA). É uma fonte de energia, participa de reações metabólicas de nitrogênio, restaura tecidos danificados e regula a glicemia. A valina é necessária para o fluxo do metabolismo muscular, atividade mental normal. Usado na prática médica em combinação com leucina, isoleucina para o tratamento do cérebro, fígado, ferido como resultado de drogas, álcool ou intoxicação por drogas do corpo.
2. Leucina e Isoleucina. Reduz os níveis de glicose no sangue, protege o tecido muscular, queima gordura, serve como catalisador para a síntese do hormônio do crescimento, restaura a pele e os ossos. A leucina, como a valina, está envolvida nos processos de fornecimento de energia, o que é especialmente importante para manter a resistência do corpo durante exercícios extenuantes. Além disso, a isoleucina é necessária para a síntese de hemoglobina.
3. Treonina. Previne a degeneração gordurosa do fígado, participa do metabolismo de proteínas e gorduras, síntese de colágeno, elastano, formação de tecido ósseo (esmalte). O aminoácido aumenta a imunidade, a suscetibilidade do corpo a doenças ARVI. A treonina é encontrada nos músculos esqueléticos, sistema nervoso central, coração, apoiando seu trabalho.
4. Metionina. Melhora a digestão, participa do processamento de gorduras, protege o corpo dos efeitos nocivos da radiação, reduz as manifestações de toxicose durante a gravidez e é usado no tratamento da artrite reumatóide. O aminoácido está envolvido na produção de taurina, cisteína, glutationa, que neutralizam e removem substâncias tóxicas do corpo. A metionina ajuda a reduzir os níveis de histamina nas células de pessoas com alergias.
5. Triptofano. Estimula a liberação do hormônio do crescimento, melhora o sono, reduz os efeitos nocivos da nicotina, estabiliza o humor, é utilizado para a síntese de serotonina. O triptofano no corpo humano é capaz de se transformar em niacina.
6. Lisina. Participa da produção de albuminas, enzimas, hormônios, anticorpos, reparação tecidual e formação de colágeno. Este aminoácido faz parte de todas as proteínas e é necessário para reduzir o nível de triglicerídeos no soro sanguíneo, formação óssea normal, absorção total de cálcio e espessamento da estrutura capilar. A lisina tem um efeito antiviral, suprimindo o desenvolvimento de infecções respiratórias agudas e herpes. Aumenta a força muscular, suporta o metabolismo do nitrogênio, melhora a memória de curto prazo, ereção, libido. Graças às suas propriedades positivas, o ácido 2,6-diaminohexanóico ajuda a manter o coração saudável, previne o desenvolvimento de aterosclerose, osteoporose e herpes genital. A lisina em combinação com a vitamina C e a prolina impedem a formação de lipoproteínas, que causam o entupimento das artérias e levam a patologias cardiovasculares.
7. Fenilalanina. Suprime o apetite, reduz a dor, melhora o humor, a memória. No corpo humano, a fenilalanina é capaz de se transformar no aminoácido tirosina, que é vital para a síntese de neurotransmissores (dopamina e norepinefrina). Devido à capacidade do composto de atravessar a barreira hematoencefálica, é frequentemente usado para tratar doenças neurológicas. Além disso, o aminoácido é utilizado no combate a focos brancos de despigmentação da pele (vitiligo), esquizofrenia e mal de Parkinson.

A falta de aminoácidos essenciais no corpo humano leva a:

• retardo de crescimento;
• violação da biossíntese de cisteína, proteínas, rins, tireóide, sistema nervoso;
• demência;
• perda de peso;
• fenilcetonúria;
• imunidade reduzida e níveis de hemoglobina no sangue;
• distúrbio de coordenação.

Ao praticar esportes, a deficiência das unidades estruturais acima mencionadas reduz o desempenho atlético, aumentando o risco de lesões.

Fontes Alimentares de Aminoácidos Essenciais

A tabela é baseada em dados retirados da Biblioteca Agrícola dos Estados Unidos – Banco de Dados Nacional de Nutrientes dos EUA.

Semi-substituível

Os compostos pertencentes a esta categoria podem ser produzidos pelo corpo apenas se forem parcialmente fornecidos com alimentos. Cada variedade de ácidos semi-essenciais desempenha funções específicas que não podem ser substituídas.

Considere seus tipos.

1. Arginina. É um dos aminoácidos mais importantes do corpo humano. Acelera a cicatrização de tecidos danificados, reduz os níveis de colesterol e é necessário para manter a saúde da pele, músculos, articulações e fígado. A arginina aumenta a formação de linfócitos T, que fortalecem o sistema imunológico, atua como uma barreira, impedindo a introdução de patógenos. Além disso, o aminoácido promove a desintoxicação do fígado, reduz a pressão arterial, retarda o crescimento de tumores, resiste à formação de coágulos sanguíneos, aumenta a potência e melhora os vasos sanguíneos. Participa do metabolismo do nitrogênio, síntese de creatina e é indicado para pessoas que desejam perder peso e ganhar massa muscular. A arginina é encontrada no fluido seminal, tecido conjuntivo da pele e hemoglobina. A deficiência do composto no corpo humano é perigosa para o desenvolvimento de diabetes mellitus, infertilidade nos homens, puberdade atrasada, hipertensão e imunodeficiência. Fontes naturais de arginina: chocolate, coco, gelatina, carne, laticínios, nozes, trigo, aveia, amendoim, soja.
2. Histidina. Incluído em todos os tecidos do corpo humano, enzimas. Participa da troca de informações entre o sistema nervoso central e os departamentos periféricos. A histidina é necessária para a digestão normal, pois a formação do suco gástrico só é possível com sua participação. Além disso, a substância previne a ocorrência de reações alérgicas autoimunes. A falta de um componente causa perda auditiva, aumenta o risco de desenvolver artrite reumatoide. A histidina é encontrada em cereais (arroz, trigo), laticínios e carne.
3. Tirosina. Promove a formação de neurotransmissores, reduz as dores do período pré-menstrual, contribui para o funcionamento normal de todo o organismo, atua como um antidepressivo natural. O aminoácido reduz a dependência de narcóticos, drogas à base de cafeína, ajuda a controlar o apetite e serve como componente inicial para a produção de dopamina, tiroxina, epinefrina. Na síntese de proteínas, a tirosina substitui parcialmente a fenilalanina. Além disso, é necessário para a síntese de hormônios da tireóide. A deficiência de aminoácidos retarda os processos metabólicos, reduz a pressão arterial, aumenta a fadiga. A tirosina é encontrada em sementes de abóbora, amêndoas, aveia, amendoim, peixe, abacate, soja.
4. Cistina. É encontrado na beta-queratina – a principal proteína estrutural do cabelo, placas ungueais, pele. O aminoácido é absorvido como N-acetilcisteína e é usado no tratamento da tosse do fumante, choque séptico, câncer e bronquite. A cistina mantém a estrutura terciária de peptídeos, proteínas e também atua como um poderoso antioxidante. Ele liga os radicais livres destrutivos, metais tóxicos, protege as células dos raios-x e da exposição à radiação. O aminoácido faz parte da somatostatina, insulina, imunoglobulina. A cistina pode ser obtida dos seguintes alimentos: brócolis, cebola, produtos à base de carne, ovos, alho, pimentão vermelho.

Uma característica distintiva dos aminoácidos semi-essenciais é a possibilidade de seu uso pelo corpo para formar proteínas em vez de metionina, fenilalanina.

Intercambiável

Os compostos orgânicos desta classe podem ser produzidos pelo corpo humano de forma independente, atendendo às necessidades mínimas dos órgãos e sistemas internos. Aminoácidos substituíveis são sintetizados a partir de produtos metabólicos e nitrogênio absorvido. Para reabastecer a norma diária, eles devem estar diariamente na composição de proteínas com alimentos.

Considere quais substâncias pertencem a esta categoria:

1. Alanina. Usado como fonte de energia, remove as toxinas do fígado, acelera a conversão da glicose. Previne a degradação do tecido muscular devido ao ciclo da alanina, apresentada da seguinte forma: glicose – piruvato – alanina – piruvato – glicose. Graças a essas reações, o componente construtor da proteína aumenta as reservas de energia, prolongando a vida das células. O excesso de nitrogênio durante o ciclo da alanina é eliminado do corpo na urina. Além disso, a substância estimula a produção de anticorpos, garante o metabolismo de ácidos, açúcares e melhora a imunidade. Fontes de alanina: laticínios, abacate, carne, aves, ovos, peixe.
2. Glicina. Participa da construção muscular, síntese de hormônios, aumenta o nível de creatina no corpo, promove a conversão de glicose em energia. O colágeno é 30% glicina. A síntese celular é impossível sem a participação deste composto. De fato, se os tecidos forem danificados, sem glicina, o corpo humano não será capaz de curar feridas. Fontes de aminoácidos são: leite, feijão, queijo, peixe, carne.
3. Glutamina. Após a conversão do composto orgânico em ácido glutâmico, ele penetra na barreira hematoencefálica e atua como combustível para o funcionamento do cérebro. O aminoácido remove toxinas do fígado, aumenta os níveis de GABA, mantém o tônus ​​muscular, melhora a concentração e está envolvido na produção de linfócitos. As preparações de L-glutamina são comumente usadas no fisiculturismo para prevenir a degradação muscular, transportando nitrogênio para os órgãos, removendo amônia tóxica e aumentando os estoques de glicogênio. A substância é utilizada para aliviar sintomas de fadiga crônica, melhorar o quadro emocional, tratar artrite reumatóide, úlcera péptica, alcoolismo, impotência, esclerodermia. Os líderes no conteúdo de glutamina são salsa e espinafre.
4. Carnitina. Liga e remove os ácidos graxos do corpo. O aminoácido aumenta a ação das vitaminas E, C, reduz o excesso de peso, reduz a carga no coração. No corpo humano, a carnitina é produzida a partir da glutamina e da metionina no fígado e nos rins. É dos seguintes tipos: D e L. O maior valor para o organismo é a L-carnitina, que aumenta a permeabilidade das membranas celulares aos ácidos graxos. Assim, o aminoácido aumenta a utilização de lipídios, retarda a síntese de moléculas de triglicerídeos no depósito de gordura subcutânea. Após a ingestão de carnitina, a oxidação lipídica aumenta, desencadeando-se o processo de perda de tecido adiposo, que é acompanhado pela liberação de energia armazenada na forma de ATP. A L-carnitina aumenta a criação de lecitina no fígado, reduz os níveis de colesterol e previne o aparecimento de placas ateroscleróticas. Apesar de este aminoácido não pertencer à categoria de compostos essenciais, a ingestão regular da substância previne o desenvolvimento de patologias cardíacas e permite alcançar uma longevidade ativa. Lembre-se, o nível de carnitina diminui com a idade, então os idosos devem primeiro introduzir adicionalmente um suplemento dietético em sua dieta diária. Além disso, a maior parte da substância é sintetizada a partir das vitaminas C, B6, metionina, ferro, lisina. A falta de qualquer um desses compostos causa uma deficiência de L-carnitina no organismo. Fontes naturais de aminoácidos: aves, gema de ovo, abóbora, sementes de gergelim, cordeiro, queijo cottage, creme de leite.
5. Asparagina. Necessário para a síntese de amônia, o bom funcionamento do sistema nervoso. O aminoácido é encontrado em laticínios, aspargos, soro de leite, ovos, peixes, nozes, batatas, carne de aves.
6. Ácido aspártico. Participa da síntese de arginina, lisina, isoleucina, a formação de um combustível universal para o corpo – trifosfato de adenosina (ATP), que fornece energia para processos intracelulares. O ácido aspártico estimula a produção de neurotransmissores, aumenta a concentração de nicotinamida adenina dinucleotídeo (NADH), necessária para manter o funcionamento do sistema nervoso e do cérebro. O composto é sintetizado de forma independente, mas sua concentração nas células pode ser aumentada com a inclusão dos seguintes produtos na dieta: cana-de-açúcar, leite, carne bovina, carne de frango.
7. Ácido glutâmico. É o neurotransmissor excitatório mais importante da medula espinhal. O composto orgânico está envolvido no movimento do potássio através da barreira hematoencefálica para o líquido cefalorraquidiano e desempenha um papel importante no metabolismo dos triglicerídeos. O cérebro é capaz de usar o glutamato como combustível. A necessidade do corpo de ingestão adicional de aminoácidos aumenta com epilepsia, depressão, aparecimento de cabelos grisalhos precoces (até 30 anos), distúrbios do sistema nervoso. Fontes naturais de ácido glutâmico: nozes, tomates, cogumelos, marisco, peixe, iogurte, queijo, frutos secos.
8. Prolina Estimula a síntese de colágeno, é necessária para a formação do tecido cartilaginoso, acelera os processos de cicatrização. Fontes de prolina: ovos, leite, carne. Os vegetarianos são aconselhados a tomar um aminoácido com suplementos nutricionais.
9. Serin. Regula a quantidade de cortisol no tecido muscular, participa da síntese de anticorpos, imunoglobulinas, serotonina, promove a absorção de creatina, desempenha um papel no metabolismo da gordura. A serina suporta o funcionamento normal do sistema nervoso central. As principais fontes alimentares de aminoácidos: couve-flor, brócolis, nozes, ovos, leite, soja, koumiss, carne bovina, trigo, amendoim, carne de aves.

Assim, os aminoácidos estão envolvidos no curso de todas as funções vitais do corpo humano. Antes de comprar suplementos alimentares, é recomendável consultar um especialista. Apesar do fato de tomar medicamentos de aminoácidos, embora seja considerado seguro, mas pode agravar os problemas de saúde ocultos.

Tipos de proteína por origem

Hoje, distinguem-se os seguintes tipos de proteínas: ovo, soro de leite, vegetais, carne, peixe.

Considere a descrição de cada um deles.

1. Ovo. Considerada a referência entre as proteínas, todas as outras proteínas são classificadas em relação a ela por ser a de maior digestibilidade. A composição da gema inclui ovomucóide, ovomucina, lisocina, albumina, ovoglobulina, coalbumina, avidina e a albumina é o componente proteico. Ovos de galinha crus não são recomendados para pessoas com distúrbios digestivos. Isso se deve ao fato de conterem um inibidor da enzima tripsina, que retarda a digestão dos alimentos, e da proteína avidina, que liga a vital vitamina H. O composto resultante não é absorvido pelo organismo e é excretado. Por isso, os nutricionistas insistem no uso da clara de ovo somente após o tratamento térmico, que libera o nutriente do complexo biotina-avidina e destrói o inibidor de tripsina. As vantagens deste tipo de proteína: tem uma taxa média de absorção (9 gramas por hora), alta composição de aminoácidos, ajuda a reduzir o peso corporal. As desvantagens da proteína do ovo de galinha incluem seu alto custo e alergenicidade.
2. Soro de leite. As proteínas nesta categoria têm a maior taxa de decomposição (10-12 gramas por hora) entre as proteínas integrais. Depois de tomar produtos à base de soro de leite, na primeira hora, o nível de peptídeos e aminoácidos no sangue aumenta drasticamente. Ao mesmo tempo, a função formadora de ácido do estômago não muda, o que elimina a possibilidade de formação de gás e interrupção do processo digestivo. A composição do tecido muscular humano em termos de conteúdo de aminoácidos essenciais (valina, leucina e isoleucina) é a mais próxima da composição das proteínas do soro. Esse tipo de proteína diminui o colesterol, aumenta a quantidade de glutationa, tem um custo baixo em relação a outros tipos de aminoácidos. A principal desvantagem do whey protein é a rápida absorção do composto, o que torna aconselhável tomá-lo antes ou imediatamente após o treino. A principal fonte de proteína é o soro de leite doce obtido durante a produção de queijos de coalho. Distinguir concentrado, isolado, hidrolisado de proteína de soro de leite, caseína. A primeira das formas obtidas não se distingue pela alta pureza e contém gorduras, a lactose, que estimula a formação de gases. O nível de proteína é de 35-70%. Por esse motivo, o concentrado de proteína de soro de leite é a forma mais barata de bloco de construção nos círculos de nutrição esportiva. O Isolate é um produto com maior grau de purificação, contém 95% de frações proteicas. No entanto, fabricantes inescrupulosos às vezes trapaceiam, fornecendo uma mistura de isolado, concentrado e hidrolisado como proteína de soro de leite. Portanto, a composição do suplemento deve ser cuidadosamente verificada, na qual o isolado deve ser o único componente. O hidrolisado é o tipo mais caro de whey protein, que está pronto para absorção imediata e penetra rapidamente no tecido muscular. A caseína, ao entrar no estômago, transforma-se em um coágulo, que se desfaz por muito tempo (4-6 gramas por hora). Devido a essa propriedade, a proteína é incluída nas fórmulas infantis, pois entra no corpo de forma estável e uniforme, enquanto um intenso fluxo de aminoácidos leva a desvios no desenvolvimento do bebê.
3. Vegetal. Apesar de as proteínas desses produtos serem incompletas, em combinação entre si formam uma proteína completa (a melhor combinação são leguminosas + grãos). Os principais fornecedores de material de construção de origem vegetal são os produtos de soja que combatem a osteoporose, saturam o corpo com vitaminas E, B, fósforo, ferro, potássio, zinco. Quando consumida, a proteína de soja reduz os níveis de colesterol, resolve problemas associados ao aumento da próstata e reduz o risco de desenvolver neoplasias malignas na mama. É indicado para pessoas que sofrem de intolerância a laticínios. Para a produção de aditivos, são utilizados isolado de soja (contém 90% de proteína), concentrado de soja (70%), farinha de soja (50%). A taxa de absorção de proteína é de 4 gramas por hora. As desvantagens do aminoácido incluem: atividade estrogênica (por isso, o composto não deve ser tomado por homens em grandes doses, pois pode ocorrer disfunção reprodutiva), presença de tripsina, que retarda a digestão. Plantas contendo fitoestrógenos (compostos não esteróides semelhantes em estrutura aos hormônios sexuais femininos): linho, alcaçuz, lúpulo, trevo vermelho, alfafa, uvas vermelhas. A proteína vegetal também é encontrada em vegetais e frutas (repolho, romã, maçã, cenoura), cereais e leguminosas (arroz, alfafa, lentilha, linhaça, aveia, trigo, soja, cevada), bebidas (cerveja, bourbon). Freqüentemente, nos esportes, a dieta usa proteína de ervilha. É um isolado altamente purificado que contém a maior quantidade do aminoácido arginina (8,7% por grama de proteína) em relação ao soro de leite, soja, caseína e material de ovo. Além disso, a proteína da ervilha é rica em glutamina, lisina. A quantidade de BCAAs chega a 18%. Curiosamente, a proteína do arroz aumenta os benefícios da proteína hipoalergênica da ervilha, usada na dieta de crudívoros, atletas e vegetarianos.
4. Eu no. A quantidade de proteína chega a 85%, dos quais 35% são aminoácidos insubstituíveis. A proteína da carne é caracterizada por um teor de gordura zero, tem um alto nível de absorção.
5. Peixe. Este complexo é recomendado para uso por uma pessoa comum. Mas é extremamente indesejável para os atletas usar proteína para cobrir a necessidade diária, uma vez que o isolado de proteína de peixe se decompõe em aminoácidos 3 vezes mais do que a caseína.

Assim, para reduzir peso, ganhar massa muscular, ao trabalhar o alívio é recomendado o uso de proteínas complexas. Eles fornecem uma concentração máxima de aminoácidos imediatamente após o consumo.

Atletas obesos propensos à formação de gordura devem preferir 50-80% de proteína lenta em vez de proteína rápida. Seu principal espectro de ação visa a nutrição dos músculos a longo prazo.

A absorção de caseína é mais lenta do que a proteína de soro de leite. Devido a isso, a concentração de aminoácidos no sangue aumenta gradualmente e é mantida em um nível alto por 7 horas. Ao contrário da caseína, a proteína de soro de leite é absorvida muito mais rapidamente no corpo, o que cria a liberação mais forte do composto em um curto período de tempo (meia hora). Portanto, é recomendável tomá-lo para evitar o catabolismo das proteínas musculares imediatamente antes e imediatamente após o exercício.

Uma posição intermediária é ocupada pela clara de ovo. Para saturar o sangue imediatamente após o exercício e manter uma alta concentração de proteína após os exercícios de força, sua ingestão deve ser combinada com um isolado de soro de leite, um aminoácido logo. Esta mistura de três proteínas elimina as deficiências de cada componente, combina todas as qualidades positivas. Mais compatível com proteína de soja de soro de leite.

Valor para o homem

O papel que as proteínas desempenham nos organismos vivos é tão grande que é quase impossível considerar cada função, mas vamos destacar brevemente as mais importantes delas.

1. Protetora (física, química, imune). As proteínas protegem o corpo dos efeitos nocivos de vírus, toxinas, bactérias, acionando o mecanismo de síntese de anticorpos. Quando as proteínas protetoras interagem com substâncias estranhas, a ação biológica dos patógenos é neutralizada. Além disso, as proteínas estão envolvidas no processo de coagulação do fibrinogênio no plasma sanguíneo, o que contribui para a formação de um coágulo e bloqueio da ferida. Devido a isso, em caso de danos à cobertura do corpo, a proteína protege o corpo da perda de sangue.
2. catalítico. Todas as enzimas, os chamados catalisadores biológicos, são proteínas.
3. Transporte. O principal transportador de oxigênio é a hemoglobina, uma proteína do sangue. Além disso, outros tipos de aminoácidos no processo de reações formam compostos com vitaminas, hormônios, gorduras, garantindo sua entrega às células, órgãos internos e tecidos.
4. Nutritivo. As chamadas proteínas de reserva (caseína, albumina) são as fontes de alimento para a formação e crescimento do feto no útero.
5. Hormonal. A maioria dos hormônios no corpo humano (adrenalina, norepinefrina, tiroxina, glucagon, insulina, corticotropina, somatotropina) são proteínas.
6. Construção Queratina – o principal componente estrutural do cabelo, colágeno – tecido conjuntivo, elastina – as paredes dos vasos sanguíneos. As proteínas do citoesqueleto dão forma a organelas e células. A maioria das proteínas estruturais são filamentosas.
7. Motor. A actina e a miosina (proteínas musculares) estão envolvidas no relaxamento e na contração dos tecidos musculares. As proteínas regulam a tradução, o splicing, a intensidade da transcrição gênica, bem como o processo de movimento celular ao longo do ciclo. As proteínas motoras são responsáveis ​​​​pelo movimento do corpo, pelo movimento das células no nível molecular (cílios, flagelos, leucócitos), pelo transporte intracelular (cinesina, dineína).
8. Sinal. Esta função é realizada por citocinas, fatores de crescimento, proteínas hormonais. Eles transmitem sinais entre órgãos, organismos, células, tecidos.
9. Receptor. Uma parte do receptor de proteína recebe um sinal irritante, a outra reage e promove mudanças conformacionais. Assim, os compostos catalisam uma reação química, ligam moléculas mediadoras intracelulares, servem como canais iônicos.

Além das funções acima, as proteínas regulam o nível de pH do ambiente interno, atuam como fonte de reserva de energia, garantem o desenvolvimento, a reprodução do corpo, formam a capacidade de pensar.

Em combinação com os triglicerídeos, as proteínas estão envolvidas na formação das membranas celulares, com os carboidratos na produção de segredos.

Síntese proteíca

A síntese de proteínas é um processo complexo que ocorre nas partículas de ribonucleoproteína da célula (ribossomos). Proteínas são transformadas a partir de aminoácidos e macromoléculas sob o controle de informações criptografadas em genes (no núcleo da célula).

Cada proteína consiste em resíduos enzimáticos, que são determinados pela sequência de nucleotídeos do genoma que codifica essa parte da célula. Como o DNA está concentrado no núcleo da célula e a síntese de proteínas ocorre no citoplasma, as informações do código da memória biológica para os ribossomos são transmitidas por um intermediário especial chamado mRNA.

A biossíntese de proteínas ocorre em seis etapas.

1. Transferência de informações do DNA para o i-RNA (transcrição). Nas células procarióticas, a reescrita do genoma começa com o reconhecimento de uma sequência específica de nucleotídeos de DNA pela enzima RNA polimerase.
2. Ativação de aminoácidos. Cada “precursor” de uma proteína, usando a energia do ATP, é ligado por ligações covalentes com uma molécula de RNA transportador (t-RNA). Ao mesmo tempo, o t-RNA consiste em nucleotídeos sequencialmente conectados - anticódons, que determinam o código genético individual (tripleto-códon) do aminoácido ativado.
3. Ligação de proteínas aos ribossomos (iniciação). Uma molécula de i-RNA contendo informações sobre uma proteína específica é ligada a uma pequena partícula de ribossomo e um aminoácido iniciador ligado ao t-RNA correspondente. Nesse caso, as macromoléculas de transporte correspondem mutuamente ao trigêmeo i-RNA, que sinaliza o início da cadeia proteica.
4. Alongamento da cadeia polipeptídica (alongamento). O acúmulo de fragmentos proteicos ocorre pela adição sequencial de aminoácidos à cadeia, transportados para o ribossomo por meio do RNA transportador. Nesta fase, a estrutura final da proteína é formada.
5. Pare a síntese da cadeia polipeptídica (terminação). A conclusão da construção da proteína é sinalizada por um trio especial de mRNA, após o qual o polipeptídeo é liberado do ribossomo.
6. Dobragem e processamento de proteínas. Ao adotar a estrutura característica do polipeptídeo, ele coagula espontaneamente, formando sua configuração espacial. Após a síntese no ribossomo, a proteína sofre modificação química (processamento) pelas enzimas, em especial, fosforilação, hidroxilação, glicosilação e tirosina.

As proteínas recém-formadas contêm fragmentos polipeptídicos no final, que atuam como sinais que direcionam as substâncias para a área de influência.

A transformação das proteínas é controlada por genes operadores, que, juntamente com os genes estruturais, formam um grupo enzimático denominado operon. Este sistema é controlado por genes reguladores com a ajuda de uma substância especial, que eles, se necessário, sintetizam. A interação dessa substância com o operador leva ao bloqueio do gene controlador e, como resultado, ao término do operon. O sinal para retomar a operação do sistema é a reação da substância com partículas indutoras.

Diária

Como você pode ver, a necessidade de proteínas do corpo depende da idade, sexo, condição física e exercício. A falta de proteína nos alimentos leva à interrupção da atividade dos órgãos internos.

Troca no corpo humano

O metabolismo das proteínas é um conjunto de processos que refletem a atividade das proteínas no corpo: digestão, degradação, assimilação no trato digestivo, bem como participação na síntese de novas substâncias necessárias para o suporte à vida. Dado que o metabolismo de proteínas regula, integra e coordena a maioria das reações químicas, é importante entender as principais etapas envolvidas na transformação de proteínas.

O fígado desempenha um papel fundamental no metabolismo dos peptídeos. Se o órgão de filtragem parar de participar desse processo, após 7 dias ocorrerá um desfecho fatal.

A sequência do fluxo dos processos metabólicos.

1. Desaminação de aminoácidos. Este processo é necessário para converter o excesso de estruturas proteicas em gorduras e carboidratos. Durante as reações enzimáticas, os aminoácidos são modificados nos cetoácidos correspondentes, formando amônia, um subproduto da decomposição. A desanimação de 90% das estruturas protéicas ocorre no fígado e, em alguns casos, nos rins. A exceção são os aminoácidos de cadeia ramificada (valina, leucina, isoleucina), que sofrem metabolismo nos músculos do esqueleto.
2. Formação de ureia. A amônia, que foi liberada durante a desaminação dos aminoácidos, é tóxica para o corpo humano. A neutralização da substância tóxica ocorre no fígado sob a influência de enzimas que a convertem em ácido úrico. Depois disso, a uréia entra nos rins, de onde é excretada junto com a urina. O restante da molécula, que não contém nitrogênio, é modificado em glicose, que libera energia quando se decompõe.
3. Interconversões entre tipos substituíveis de aminoácidos. Como resultado de reações bioquímicas no fígado (aminação redutora, transaminação de cetoácidos, transformações de aminoácidos), a formação de estruturas proteicas substituíveis e condicionalmente essenciais, que compensam sua falta na dieta.
4. Síntese de proteínas plasmáticas. Quase todas as proteínas do sangue, com exceção das globulinas, são formadas no fígado. Os mais importantes e predominantes em termos quantitativos são as albuminas e os fatores de coagulação sanguínea. O processo de digestão das proteínas no trato digestivo ocorre através da ação sequencial de enzimas proteolíticas sobre elas para dar aos produtos de degradação a capacidade de serem absorvidos pelo sangue através da parede intestinal.

A quebra das proteínas começa no estômago sob a influência do suco gástrico (pH 1,5-2), que contém a enzima pepsina, que acelera a hidrólise das ligações peptídicas entre os aminoácidos. Depois disso, a digestão continua no duodeno e no jejuno, onde entram o suco pancreático e intestinal (pH 7,2-8,2) contendo precursores enzimáticos inativos (tripsinogênio, procarboxipeptidase, quimotripsinogênio, proelastase). A mucosa intestinal produz a enzima enteropeptidase, que ativa essas proteases. As substâncias proteolíticas também estão contidas nas células da mucosa intestinal, razão pela qual ocorre a hidrólise de pequenos peptídeos após a absorção final.

Como resultado dessas reações, 95-97% das proteínas são decompostas em aminoácidos livres, que são absorvidos no intestino delgado. Com a falta ou baixa atividade das proteases, a proteína não digerida entra no intestino grosso, onde sofre processos de decomposição.

Deficiência de proteína

As proteínas são uma classe de compostos altamente moleculares contendo nitrogênio, um componente funcional e estrutural da vida humana. Considerando que as proteínas são responsáveis ​​​​pela construção de células, tecidos, órgãos, pela síntese de hemoglobina, enzimas, hormônios peptídicos, pelo curso normal das reações metabólicas, sua falta na dieta leva à interrupção do funcionamento de todos os sistemas do corpo.

Sintomas de deficiência de proteína:

• hipotensão e distrofia muscular;
• incapacidade;
• redução da espessura da dobra cutânea, principalmente sobre o músculo tríceps do ombro;
• perda de peso drástica;
• fadiga mental e física;
• inchaço (oculto e depois óbvio);
• frialdade;
• diminuição do turgor da pele, tornando-a seca, flácida, letárgica, enrugada;
• deterioração do estado funcional do cabelo (queda, afinamento, ressecamento);
• diminuição do apetite;
• má cicatrização de feridas;
• sensação constante de fome ou sede;
• funções cognitivas prejudicadas (memória, atenção);
• falta de ganho de peso (em crianças).

Lembre-se de que os sinais de uma forma leve de deficiência de proteína podem estar ausentes por muito tempo ou podem estar ocultos.

No entanto, qualquer fase de deficiência de proteína é acompanhada por um enfraquecimento da imunidade celular e um aumento na suscetibilidade a infecções.

Como resultado, os pacientes sofrem mais frequentemente de doenças respiratórias, pneumonia, gastroenterite e patologias dos órgãos urinários. Com uma escassez prolongada de compostos nitrogenados, desenvolve-se uma forma grave de deficiência energético-protéica, acompanhada de diminuição do volume do miocárdio, atrofia do tecido subcutâneo e depressão do espaço intercostal.

Consequências de uma forma grave de deficiência de proteína:

• pulso lento;
• deterioração na absorção de proteínas e outras substâncias devido à síntese inadequada de enzimas;
• diminuição do volume cardíaco;
• anemia;
• violação da implantação do ovo;
• retardo de crescimento (em recém-nascidos);
• distúrbios funcionais das glândulas endócrinas;
• desequilíbrio hormonal;
• estados de imunodeficiência;
• exacerbação de processos inflamatórios devido à síntese prejudicada de fatores protetores (interferon e lisozima);
• diminuição da frequência respiratória.

A falta de proteína na ingestão alimentar afeta especialmente negativamente o organismo das crianças: o crescimento diminui, a formação óssea é perturbada, o desenvolvimento mental é atrasado.

Existem duas formas de deficiência de proteína em crianças:

1. Insanidade (deficiência de proteína seca). Esta doença é caracterizada por atrofia grave dos músculos e tecido subcutâneo (devido à utilização de proteínas), retardo de crescimento e perda de peso. Ao mesmo tempo, o inchaço, explícito ou oculto, está ausente em 95% dos casos.
2. Kwashiorkor (deficiência de proteína isolada). No estágio inicial, a criança apresenta apatia, irritabilidade, letargia. Em seguida, observa-se retardo do crescimento, hipotensão muscular, degeneração gordurosa do fígado e diminuição do turgor tecidual. Junto com isso, aparece o edema, mascarando a perda de peso, hiperpigmentação da pele, descamação de certas partes do corpo e queda de cabelo. Freqüentemente, com kwashiorkor, ocorrem vômitos, diarréia, anorexia e, em casos graves, coma ou estupor, que geralmente terminam em morte.

Junto com isso, crianças e adultos podem desenvolver formas mistas de deficiência de proteína.

Razões para o desenvolvimento de deficiência de proteína

Possíveis razões para o desenvolvimento de deficiência de proteína são:

• desequilíbrio qualitativo ou quantitativo da nutrição (dieta, fome, cardápio pobre em proteína, má alimentação);
• distúrbios metabólicos congênitos de aminoácidos;
• aumento da perda de proteína pela urina;
• falta prolongada de oligoelementos;
• violação da síntese de proteínas devido a patologias crônicas do fígado;
• alcoolismo, toxicodependência;
• queimaduras graves, sangramento, doenças infecciosas;
• absorção prejudicada de proteínas no intestino.

A deficiência energético-protéica é de dois tipos: primária e secundária. O primeiro distúrbio é devido à ingestão inadequada de nutrientes no corpo e o segundo - uma consequência de distúrbios funcionais ou uso de drogas que inibem a síntese de enzimas.

Com um estágio leve e moderado de deficiência de proteína (primária), é importante eliminar as possíveis causas do desenvolvimento da patologia. Para isso, aumente a ingestão diária de proteínas (proporcionalmente ao peso corporal ideal), prescreva a ingestão de complexos multivitamínicos. Na ausência de dentes ou diminuição do apetite, misturas líquidas de nutrientes são usadas adicionalmente para sonda ou autoalimentação. Se a falta de proteína for complicada por diarréia, é preferível que os pacientes administrem formulações de iogurte. Em nenhum caso é recomendado o consumo de laticínios devido à incapacidade do organismo de processar a lactose.

Formas graves de insuficiência secundária requerem tratamento hospitalar, pois exames laboratoriais são necessários para identificar o distúrbio. Para esclarecer a causa da patologia, é medido o nível de receptor solúvel de interleucina-2 no sangue ou proteína C-reativa. A albumina plasmática, os antígenos da pele, a contagem total de linfócitos e os linfócitos T CD4+ também são testados para ajudar a confirmar a história e determinar o grau de disfunção funcional.

As principais prioridades do tratamento são a adesão a uma dieta controlada, correção do equilíbrio hídrico e eletrolítico, eliminação de patologias infecciosas, saturação do corpo com nutrientes. Considerando que uma deficiência secundária de proteína pode impedir a cura da doença que provocou seu desenvolvimento, em alguns casos, a nutrição parenteral ou por sonda é prescrita com misturas concentradas. Ao mesmo tempo, a terapia vitamínica é usada em dosagens duas vezes a necessidade diária de uma pessoa saudável.

Se o paciente tiver anorexia ou a causa da disfunção não for identificada, drogas que aumentam o apetite são usadas adicionalmente. Para aumentar a massa muscular, é aceitável o uso de esteróides anabolizantes (sob a supervisão de um médico). A restauração do equilíbrio proteico em adultos ocorre lentamente, ao longo de 6 a 9 meses. Em crianças, o período de recuperação completa leva de 3 a 4 meses.

Lembre-se, para a prevenção da deficiência de proteína, é importante incluir produtos proteicos de origem vegetal e animal em sua dieta todos os dias.

Overdose

A ingestão de alimentos ricos em proteínas em excesso tem um impacto negativo na saúde humana. Uma overdose de proteína na dieta não é menos perigosa do que a falta dela.

Sintomas característicos de excesso de proteína no corpo:

• exacerbação de problemas renais e hepáticos;
• perda de apetite, respiração;
• aumento da irritabilidade nervosa;
• fluxo menstrual abundante (em mulheres);
• a dificuldade de se livrar do excesso de peso;
• problemas com o sistema cardiovascular;
• aumento da podridão nos intestinos.

Você pode determinar a violação do metabolismo de proteínas usando o balanço de nitrogênio. Se a quantidade de nitrogênio ingerida e excretada for igual, diz-se que a pessoa tem um saldo positivo. Balanço negativo indica ingestão insuficiente ou má absorção de proteínas, o que leva à queima da própria proteína. Esse fenômeno está por trás do desenvolvimento da exaustão.

Um ligeiro excesso de proteína na dieta, necessária para manter um balanço normal de nitrogênio, não é prejudicial à saúde humana. Nesse caso, o excesso de aminoácidos é usado como fonte de energia. No entanto, na ausência de atividade física para a maioria das pessoas, a ingestão de proteína em excesso de 1,7 gramas por 1 quilograma de peso corporal ajuda a converter o excesso de proteína em compostos nitrogenados (uréia), glicose, que devem ser excretados pelos rins. Uma quantidade excessiva do componente de construção leva à formação de uma reação ácida do corpo, um aumento na perda de cálcio. Além disso, a proteína animal geralmente contém purinas, que podem se depositar nas articulações, o que é um precursor do desenvolvimento da gota.

Uma overdose de proteína no corpo humano é extremamente rara. Hoje, na dieta normal, faltam proteínas de alto grau (aminoácidos).

F.A.Q.

Quais são os prós e os contras das proteínas animais e vegetais?

A principal vantagem das fontes de proteína animal é que elas contêm todos os aminoácidos essenciais necessários ao organismo, principalmente de forma concentrada. As desvantagens de tal proteína são o recebimento de uma quantidade excessiva de um componente de construção, que é 2-3 vezes a norma diária. Além disso, os produtos de origem animal geralmente contêm componentes nocivos (hormônios, antibióticos, gorduras, colesterol), que causam envenenamento do corpo por produtos de decomposição, eliminam o “cálcio” dos ossos e criam uma carga extra no fígado.

As proteínas vegetais são bem absorvidas pelo organismo. Eles não contêm os ingredientes nocivos que acompanham as proteínas animais. No entanto, as proteínas vegetais têm suas desvantagens. A maioria dos produtos (exceto soja) são combinados com gorduras (nas sementes), contêm um conjunto incompleto de aminoácidos essenciais.

Qual proteína é melhor absorvida no corpo humano?

1. Ovo, o grau de absorção atinge 95 – 100%.
2. Leite, queijo – 85 – 95%.
3. Carne, peixe – 80 – 92%.
4. Soja – 60 – 80%.
5. Grão – 50 – 80%.
6. Feijão – 40 – 60%.

Essa diferença se deve ao fato de que o trato digestivo não produz as enzimas necessárias para a quebra de todos os tipos de proteínas.

Quais são as recomendações para a ingestão de proteínas?

1. Cubra as necessidades diárias do corpo.
2. Certifique-se de que diferentes combinações de proteínas vêm com os alimentos.
3. Não abuse da ingestão de quantidades excessivas de proteína por um longo período.
4. Não coma alimentos ricos em proteínas à noite.
5. Combine proteínas de origem vegetal e animal. Isto irá melhorar a sua absorção.
6. Para atletas antes de treinar para superar altas cargas, recomenda-se beber um shake de proteína rico em proteínas. Depois da aula, o gainer ajuda a repor as reservas de nutrientes. Suplemento esportivo eleva o nível de carboidratos, aminoácidos no organismo, estimulando a rápida recuperação do tecido muscular.
7. As proteínas animais devem constituir 50% da dieta diária.
8. Para remover os produtos do metabolismo das proteínas, é necessária muito mais água do que para a decomposição e processamento de outros componentes dos alimentos. Para evitar a desidratação, você precisa beber 1,5-2 litros de líquido não carbonatado por dia. Para manter o equilíbrio água-sal, recomenda-se que os atletas consumam 3 litros de água.

Quanta proteína pode ser digerida de cada vez?

Entre os defensores da alimentação frequente, existe a opinião de que não é possível absorver mais do que 30 gramas de proteína por refeição. Acredita-se que um volume maior carregue o trato digestivo e não seja capaz de lidar com a digestão do produto. No entanto, isso não passa de um mito.

O corpo humano de uma só vez é capaz de superar mais de 200 gramas de proteína. Parte da proteína irá participar de processos anabólicos ou SMP e será armazenada como glicogênio. A principal coisa a lembrar é que quanto mais proteína entra no corpo, mais tempo ela será digerida, mas todas serão absorvidas.

Uma quantidade excessiva de proteínas leva a um aumento dos depósitos de gordura no fígado, aumenta a excitabilidade das glândulas endócrinas e do sistema nervoso central, aumenta os processos de decomposição e tem um efeito negativo nos rins.

Conclusão

As proteínas são parte integrante de todas as células, tecidos e órgãos do corpo humano. As proteínas são responsáveis ​​por funções regulatórias, motoras, de transporte, energéticas e metabólicas. Os compostos estão envolvidos na absorção de minerais, vitaminas, gorduras, carboidratos, aumentam a imunidade e servem como material de construção das fibras musculares.

Uma ingestão diária suficiente de proteína (ver Tabela No. 2 “Necessidade Humana de Proteína”) é a chave para manter a saúde e o bem-estar ao longo do dia.